Comparación de la antigenicidad de un péptido sintético y una proteína recombinante de la región de transmembrana (gp 36) del VIH-2
Resumen
El virus de la inmunodeficiencia humana del tipo 2 (VIH-2) se detectó en países de África Occidental y es otro agente causal del Síndrome de Inmunodeficiencia Adquirida (SIDA). El gen env codifica la síntesis de la proteína precursora, gp140, que es procesada por una proteasa del virus en dos proteínas: gp36 y gp105. Los péptidos sintéticos y proteínas recombinantes de la glicoproteína de la transmembrana gp36 muestran una elevada reactividad y especificidad en la detección de anticuerpos en muestras de pacientes infectados, por lo que son ampliamente utilizadas en el inmunodiagnóstico del VIH-2. En el presente trabajo se evaluó la reactividad de un péptido sintético gp36 (5) (585-610) y la proteína recombinante gp36 de la región de la transmembrana del VIH-2, frente a 15 muestras positivas al VIH-2. La especificidad de estos antígenos se evaluó con 74 muestras de seropositivos cubanos al VIH-1 y 30 sueros de donantes de un banco de sangre. Se utilizó como ensayo de referencia el UMELISA HIV 1+2 Recombinant (TecnoSUMA Internacional S.A., Cuba), para la detección de anticuerpos contra el VIH 1 y 2. Todas las muestras utilizadas en el estudio fueron confirmadas por el ensayo de Western Blot. Se obtuvo un 100 % de reactividad para los dos antígenos. El péptido sintético gp36 (5) no detectó las muestras positivas del VIH-1 evaluadas, a diferencia de la proteína recombinante que detectó un 46 % de estas muestras. La especificidad de los dos antígenos fue de un 100 % frente a las muestras de donantes sanos de un banco de sangre. Este estudio demostró la gran reactividad de la proteína recombinante y el péptido sintético, así como la elevada especificidad de este último frente a muestras positivas al VIH-2.
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